El pan, alimento tóxico

El pan, alimento tóxico

El pan daña de tantas maneras nuestra salud, que al consumirlo tal vez estemos cavando nuestra tumba con los dientes.

Ahora que la enfermedad celíaca se ha permitido la entrada oficial en los registros de las enfermedades médicas reconocidas, y la intolerancia al gluten ya no es un concepto médico marginal,

ha llegado el momento de llamar la atención sobre el pequeño y potente químico del trigo conocido como "aglutinina del germen de trigo" (AGT), que es en gran parte responsable de muchos de los efectos nocivos, omnipresentes y difíciles de diagnosticar, del trigo.

Las lectinas reducen la calidad y duración de nuestra vidas

La AGT no sólo lanza una llave inglesa a nuestras suposiciones acerca de las causas primarias de la intolerancia al trigo, sino que también retira la alfombra de debajo de uno de los carteles de la industria de alimentos saludables (el favorito de los niños), ya que

altas concentraciones de AGT se encuentran en el "trigo integral", su supuestamente forma superior de cultivo.

Bajo el radar de la prueba serológica convencional para los anticuerpos contra varias proteínas del gluten y la prueba genética para la susceptibilidad de la enfermedad, "el problema de la lectina" AGT queda casi completamente oscurecido.

Las lectinas, aunque se encuentran en todos los granos, semillas, legumbres, productos lácteos y nuestras queridas solanáceas: el tomate y la patata, rara vez se relacionan con la salud o la enfermedad, incluso cuando su consumo puede reducir en gran medida tanto la calidad como la duración de nuestras vidas.

Aunque se ha logrado un progreso significativo en la exposición del lado oscuro del trigo [3] durante la última década, el gluten recibe una parte desproporcionada de la atención.

Dado que el trigo del pan moderno (Triticum aestivum) es una especie alohexaploide [6 juegos cromosómicos completos provinientes de dos especies ancestrales diferentes. N, del T.], que contiene seis conjuntos distintos de cromosomas capaces de producir más de 23.000 proteínas únicas, no es sorprendente que sólo ahora estamos empezando a desentrañar las complejidades de los muchos secretos de esta planta. [2]

Lo que es único en la AGT es que

puede hacer daño directo a la mayoría de los tejidos del cuerpo humano sin necesidad de un conjunto específico de susceptibilidades genéticas y/o ensamblajes mediados inmunitariamente.

Esto puede explicar por qué

las enfermedades inflamatorias y degenerativas crónicas son endémicas de las poblaciones que consumen trigo,

incluso cuando las alergias o intolerancias manifiestas al gluten del trigo parecen ser extremadamente raras.

Las cualidades tóxicas de las lectinas actúan como defensa de las plantas contra sus enemigos naturales

El destino futuro del consumo de trigo y, en consecuencia, de nuestra salud, puede depender en gran medida de si las cualidades tóxicas de la AGT se manifiestan entre la población en general.

Existen ingenios de la naturaleza, en todas las especies, un conjunto de defensas contra la depredación, aunque no todos son tan evidentes como las espinas de una rosa o los cuernos de un rinoceronte.

Las plantas no tienen la inmunidad mediada por células de formas de vida superiores, como las hormigas; ni tampoco tienen los sistemas inmunitarios secundarios, dirigidos por anticuerpos, de los vertebrados con mandíbulas.

Por lo tanto, deben confiar en una inmunidad innata mucho más simple. Es por esta razón que

las semillas de la familia de la hierba, p.ej. arroz, trigo, espelta, centeno, tienen niveles excepcionalmente altos de glicoproteínas defensivas conocidas como lectinas, que funcionan como "espinas invisibles".

La cocción, brotación, fermentación y digestión son las formas tradicionales en las que las personas, por ejemplo, se ocupan de los diversos anti-nutrientes encontrados dentro de esta familia de plantas. Sin embargo,

las lectinas son, por diseño, particularmente resistentes a la degradación a través de una amplia gama de pH y temperaturas.

La lectina de la AGT es un adversario excepcionalmente duro, ya que

está formado por los mismos enlaces disulfuro que hacen que el caucho vulcanizado (como se utiliza en bolos de bolera) y el cabello humano sean tan fuertes, flexibles y duraderos.

Al igual que los plaguicidas sintéticos,

las lectinas son extremadamente pequeñas, resistentes a la descomposición por los sistemas vivos y tienden a acumularse e incorporarse a los tejidos, donde interfieren con los procesos biológicos normales.

De hecho,

la lectina AGT es tan potente como un insecticida, de ahí que las empresas biotecnológicas hayan utilizado la tecnología del ADN recombinante para crear plantas modificadas genéticamente con AGT.

Sólo nos queda esperar

que estas compañías biotecnológicas, virtualmente no reguladas, en el negocio de jugar a ser Dios con la infraestructura genética de la vida, se den cuenta del daño potencial que tales modificaciones genéticas podrían causar en los seres humanos. 

Las lectinas atacan selectivamente las células de casi todos los tejidos de los animales

Las lectinas son proteínas que se unen al azúcar y,

a través de miles de años de cultivo selectivo del trigo, para producir cantidades cada vez mayores de proteínas, la concentración de lectina AGT ha aumentado proporcionalmente.

Esto, sin duda, ha contribuido a la dominación global del trigo como uno de los monocultivos más favorecidos del mundo, ofreciendo una resistencia adicional a plagas "incorporada". La palabra lectina proviene de la misma raíz etimológica que la palabra “select”, y literalmente significa "elegir".

Las lectinas están diseñadas para "elegir" carbohidratos específicos que sobresalen en la superficie de las células y se adhieren a ellos.

En el caso de AGT, las dos glicoproteínas que selecciona, en orden de mayor afinidad, son N-acetil glucosamina y ácido N-acetilneuramínico (ácido siálico).

La AGT es la ingeniosa solución de la naturaleza para proteger la planta del trigo de toda la gama de sus enemigos naturales.

Los hongos tienen paredes celulares compuestas de un polímero de N-acetilglucosamina. Las paredes celulares de las bacterias se hacen de una estructura acodada llamada peptidoglicano, un biopolímero de N-acetilglucosamina. La N-acetilglucosamina es la unidad básica del biopolímero quitina, que forma los revestimientos exteriores de insectos y crustáceos (camarones, cangrejos, etc.).

Todos los animales, incluyendo gusanos, peces, pájaros y seres humanos, usan N-acetilglucosamina como una sustancia fundamental para construir los diversos tejidos en sus cuerpos, incluyendo los huesos. La producción de cartílago, tendones y articulaciones depende de la integridad estructural de la N-acetilglucosamina.

La mucosa conocida como glicocáliz, o literalmente "capa de azúcar", es secretada en los seres humanos por las células epiteliales que recubren todas las membranas mucosas, desde las cavidades nasales, en la parte superior de las vías respiratorias, hasta la parte baja del tubo digestivo, así como en el protector y resbaladizo revestimiento de nuestros vasos sanguíneos.

El glicocáliz se compone principalmente de N-acetilglucosamina y ácido N-acetilneuramínico (también conocido como ácido siálico), con el extremo carbohidrato o azúcar terminal del ácido N-acetilneuramínico de esta glicoproteína protectora, expuesto al contenido tanto del intestino como de la luz arterial (interior del vaso).

La especificidad de la unión exclusiva de AGT a estas dos glicoproteínas exactas no es accidental.

La naturaleza ha diseñado perfectamente la AGT para adherirse a estas superficies mucosas, desorganizarlas y penetrarlas.

A algunos lectores

les extrañárá que el trigo -el "bastón de la vida" - que ha ganado la reputación de "bueno y saludable" en todo el mundo, pueda contener un poderoso antinutriente que perjudica la salud y que sólo ahora reclame la atención pública.

El gluten ha eclipsado los efectos dañinos y adictivos de otras proteínas del trigo

La AGT ha sido eclipsada por las otras proteínas del trigo. Los seres humanos -no la naturaleza- han pasado miles de años cultivando y seleccionando cantidades cada vez mayores de estas proteínas.

Estas proteínas similares a opiáceos, farmacológicamente activas, se conocen como exorfinas del gluten (A5, B4, B5, C) y gliadorfinas. A corto plazo,

pueden efectivamente anestesiarnos a los efectos adversos a largo plazo de la AGT.

El gluten también contiene niveles excepcionalmente altos de los aminoácidos excitotóxicos l-aspártico y l-glutámico, que también pueden ser altamente adictivos,

no muy diferente de sus moléculas sintéticas de imitación: aspartamo y glutamato monosódico.

En un artículo anterior sobre el tema, “El lado oscuro del trigo: Nuevas perspectivas sobre la enfermedad celíaca y la intolerancia al trigo”, exploramos el papel que estas cualidades psicotrópicas de los cereales jugaron al inicio de la civilización con el advenimiento de la transición neolítica, alrededor del año 10.000 AC.

Sin duda,

las propiedades narcóticas del trigo son la principal razón por la cual las sospechas sobre su toxicidad han permanecido como meramente especulativas durante miles y miles de años.

La AGT se concentra más en la semilla de la planta del trigo, probablemente debido al hecho de que las semillas son los "bebés" de estas plantas y están revestidos con toda la esperanza de la continuación de su especie.

La protección de la semilla contra la depredación es necesariamente una primera prioridad. La AGT es una glicoproteína extremadamente pequeña (36 kilodaltons) y se concentra profundamente en el embrión de la baya del trigo (aproximadamente 1 microgramo por grano).

La AGT migra durante la germinación a las raíces y puntas de las hojas, ya que la planta en desarrollo comienza a proyectarse en el mundo y fuera de la seguridad de su semilla. En su búsqueda del alimento del suelo, sus raíces se enfrentan con los hongos y las bacterias que intentan invadir la planta.

Aún después de que la planta se haya desarrollado más allá de las etapas de germinación y brotación, conserva casi el 50% de los niveles de lectina encontrados en las semillas secas. Aproximadamente un tercio de esta AGT está en las raíces y dos tercios está en el brote, al menos durante 34 días [3]

Cada grano contiene aproximadamente un microgramo de AGT.

Esa cantidad no parece suficiente para hacer daño a los animales de nuestro tamaño.

Las lectinas, sin embargo, son notoriamente peligrosas incluso en dosis mínimas,

y pueden ser fatales cuando se inhalan o se inyectan directamente en el torrente sanguíneo. De acuerdo con los Centros para el Control y Prevención de Enfermedades, sólo se necesitan 500 microgramos (alrededor de medio grano de arena) de ricina (una lectina extraída de tripas de castor) para matar a un ser humano.

Una sola rebanada de pan de trigo de unos 30 gramos contiene aproximadamente 500 microgramos de AGT,

que, si se refinó hasta su forma más pura y se inyecta directamente en la sangre, podría tener, en teoría, efectos aglutinantes de las agregaciones plaquetarias y eritrocitos suficientemente fuertes para crear un coágulo obstructivo como el que ocurre en el infarto de miocardio y en un accidente cerebrovascular.

Esto, sin embargo, no es una vía probable de exposición y, en realidad,

las patologías inmediatas asociadas con lectinas como ricina y AGT se limitan en gran medida al tracto gastrointestinal donde pueden causar lesiones en la mucosa.

La cosa es que la AGT, incluso en pequeñas cantidades, podría tener efectos profundamente adversos, dadas las condiciones adecuadas. Irónicamente, la AGT es excepcionalmente pequeña, de 36 kilodaltons (aproximadamente la masa de 36.000 átomos de hidrógeno) y puede pasar a través de las membranas celulares del intestino con facilidad.

Los intestinos permitirán el paso de moléculas de hasta 1.000 kilodaltons de tamaño. Además, un grano de trigo contiene 16,7 billones de moléculas individuales de AGT, y cada molécula de AGT tiene cuatro sitios de unión a la N-acetilglucosamina.

Los efectos adversos y dañinos del consumo de pan de trigo integral son formidables en alguien cuya barrera protectora de la mucosa ha sido comprometida por algo tan simple como el uso de fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINE) o una reciente infección viral o bacteriana.

El consumo común de trigo y AINEs parece sugerir la frecuencia del círculo vicioso AGT.

Los medicamentos antiinflamatorios, como el ibuprofeno y la aspirina, aumentan la permeabilidad intestinal y pueden causar la absorción de cantidades aún mayores que las normales de la proinflamatoria AGT.

Por el contrario, la inflamación causada por la absorción de lectina AGT es la razón por la que existe una gran necesidad de los efectos reductores de la inflamación de los AINEs.

Una forma de medir lo penetrante de los efectos adversos de la AGT entre las poblaciones que consumen trigo es la popularidad del suplemento dietético glucosamina. En Estados Unidos, se vende anualmente una cantidad de mil millones de dólares de glucosamina. La principal fuente de glucosamina en el mercado es de la N-acetilglucosamina, de exoesqueletos de crustáceos como el camarón y el cangrejo, ricos en quitina.

La glucosamina se utiliza para reducir el dolor y la inflamación. No tenemos una deficiencia dietética de las cáscaras pulverizadas de criaturas marinas muertas, del mismo modo que nuestro uso de AINEs no es causado por una deficiencia de estos productos químicos sintéticos en nuestra dieta.

Cuando consumimos suplementos de glucosamina, la AGT, en lugar de unirse a nuestros tejidos, se une a la quitina pulverizada en los suplementos de glucosamina, ahorrándonos todo el impacto de la AGT.

Muchos millones de

pacientes que han reducido en gran medida su dolor y sufrimiento por la ingestión de glucosamina y AINEs podrían ser mejor atendidos con la eliminación del trigo de sus dietas, la causa subyacente de su malestar.

Esto

daría como resultado un alivio aún mayor del dolor y la inflamación, junto con una dependencia mucho menor tanto de los suplementos paliativos como de los medicamentos.

Para subrayar aún más este punto, las siguientes son varias maneras en que la AGT agota nuestra salud, mientras que la glucosamina actúa contra ella:

La AGT es Pro-inflamatoria

A concentraciones extremadamente pequeñas (nanomolar), la AGT estimula la síntesis de mensajeros químicos pro-inflamatorios (citoquinas) incluyendo Interleukin 1, Interleukin 6 e Interleukin 8 en células intestinales e inmunes. [4]

La AGT ha demostrado inducir la NADPH-oxidasa en neutrófilos humanos asociados con la "explosión respiratoria" que resulta en la liberación de radicales libres inflamatorios llamados especies reactivos de oxígeno [5]

La WGA se ha demostrado que desempeña un papel causal en los pacientes con inflamación crónica del intestino delgado. [6]

La AGT es inmunotóxica

La AGT induce la atrofia del timo en ratas [7] y puede unirse directamente a, y activar, los leucocitos [8].

Anticuerpos anti-AGT en sueros humanos se ha comprobado que muestran reacciones cruzadas con otras proteínas, lo que indica que pueden contribuir a la autoinmunidad [9].

De hecho, AGT parece desempeñar un papel en la patogénesis de la enfermedad celíaca (EC), totalmente independiente de la del gluten, debido a niveles significativamente más altos de las inmunoglobulinas IgG y IgA contra AGT encontrados en pacientes con EC, en comparación con los pacientes con otros trastornos intestinales. Estos anticuerpos también han demostrado no reaccionar de forma cruzada con los antígenos del gluten [10] [11]

La AGT es neurotóxica

La AGT puede pasar a través de la barrera hematoencefálica (BHE) a través de un proceso llamado "adsorción por endocitosis" [12] y es capaz de viajar libremente por los tejidos del cerebro, por lo que se utiliza como marcador para el seguimiento de circuitos neuronales [13]. La habilidad de la AGT para pasar a través de la BHE, extrayendo sustancias ligadas con ella, ha despertado el interés de los desarrolladores farmacéuticos que buscan encontrar maneras de entregar drogas al cerebro.

La AGT tiene una afinidad de unión única para el ácido N-acetilneuramínico, un componente crucial de las membranas neuronales que se encuentran en el cerebro, tales como los gangliósidos, que tienen diversos papeles, como el contacto célula-célula; la conductancia iónica, como receptores; y cuya disfunción ha sido implicada en trastornos neurodegenerativos.

La AGT puede unirse a la capa protectora de los nervios conocida como la vaina de mielina [14] y es capaz de inhibir el factor de crecimiento nervioso [15], que es importante para el crecimiento, mantenimiento y supervivencia de ciertas neuronas diana.

La AGT se une a la N-acetilglucosamina, que se cree que funciona como un neurotransmisor atípico en las vías nocioceptivas (dolor).

La AGT es citotóxica

Se ha demostrado que la AGT es citotóxica tanto para las líneas celulares normales como para las cancerosas, siendo capaz de inducir la detención del ciclo celular o la muerte celular programada (apoptosis). [16]

La AGT interfiere con la expresión génica

Se ha demostrado que la AGT demuestra actividad tanto mitogénica como antimitogénica. La AGT puede prevenir la replicación del ADN [18].

La AGT se une al ácido polisiálico (implicado en modificaciones post-traduccionales) y bloquea el desarrollo del brote de la cola de pollo en la embriogénesis, lo que indica que puede influir tanto en factores genéticos como epigenéticos.

La AGT perturba la función endocrina

La AGT también ha demostrado tener una acción insulino-mimética, lo que potencialmente contribuye al aumento de peso y la resistencia a la insulina [19]. La AGT ha sido implicado en la obesidad y la "resistencia a la leptina" mediante el bloqueo de los receptores en el hipotálamo para la hormona leptina, saciante del apetito. La AGT estimula el factor de crecimiento epidérmico que, cuando está regulado, está asociado con un mayor riesgo de cáncer. La AGT tiene una afinidad particular por el tejido tiroideo y se ha demostrado que se une tanto a los nódulos tiroideos benignos como a los malignos [20]. La AGT interfiere con la producción de secretina del páncreas, que puede inhibir durante la digestión, y causar hipertrofia pancreática. La AGT se adhiere a las células de esperma y ovario, lo que indica que puede influir negativamente en la fertilidad.

La AGT es cardiotóxica

La AGT induce la activación y agregación plaquetaria. La AGT tiene un potente efecto disruptivo sobre la molécula plaquetaria de adhesión a células endoteliales-1, que desempeña un papel clave en la regeneración de los tejidos y con seguridad elimina los neutrófilos de nuestros vasos sanguíneos.

La AGT afecta negativamente a la función gastrointestinal

La AGT aumenta la eliminación de la membrana del borde en cepillo intestinal, la reducción del área superficial, la aceleración de las pérdidas celulares y el acortamiento de las vellosidades, mediante la unión a la superficie de las vellosidades.

La AGT puede imitar los efectos del factor de crecimiento epidérmico (FCE) a nivel celular, lo que indica que la hiperplasia de la cripta observada en la enfermedad celíaca puede ser debido a los efectos promotores del crecimiento de la AGT.

La AGT causa la degradación del citoesqueleto en las células intestinales, lo que contribuye a la muerte celular y aumento de la rotación.

La AGT disminuye los niveles de proteínas de choque térmico en las células epiteliales intestinales dejando a estas células peor protegidas contra el contenido potencialmente dañino de la luz intestinal. [23]

La AGT comparte similitudes patógenas con ciertos virus

Hay una serie de semejanzas interesantes entre la lectina-AGT y los virus.

Tanto las partículas virales como la lectina-AGT son varios órdenes de magnitud más pequeños que las células en las que entran, y después de su fijación a la membrana celular, se introducen en la célula a través de un proceso de endocitosis.

Tanto el virus de la gripe como la AGT consiguen penetrar a través de los revestimientos de ácido siálico de nuestras membranas mucosas (glicocáliz),

cada una mediante una sustancia específica del ácido siálico: la enzima neuraminidasa para los virus; y los sitios de unión del ácido siálico, en la lectina-AGT.

Una vez que el virus de la gripe y la lectina-AGT se abren paso hacia una mayor circulación en el cuerpo del huésped,

ambos son capaces de difuminar en el huésped la línea que separa lo propio de lo extraño.

La gripe logra esto al incorporarse al material genético de nuestras células y ocupar la maquinaria de producción de proteínas para replicarse, con el resultado de que nuestro sistema inmunológico debe atacar a su propia célula, viralmente transformada, para eliminar la infección.

Los estudios realizados con el virus del herpes simple han demostrado que la AGT tiene la capacidad de bloquear la infectividad viral mediante la unión competitiva a los receptores de la misma superficie celular, lo que indica que ambos pueden afectar a las células a través de vías muy similares.

La AGT tiene la capacidad de influir en la expresión génica de ciertas células, p.ej. mitogénica/anti-mitogénica, y como otras lectinas asociadas con la autoinmunidad -p.ej., la lectina de la soja y virus como el virus de Epstein-Barr-, la AGT puede ser capaz de hacer que ciertas células exhiban antígenos de leucocitos humanos de clase 2 (HLA-II), que los marcan para la destrucción autoinmune por glóbulos blancos.

Dado que se ha demostrado que los anticuerpos humanos frente a la AGT reaccionan de forma cruzada con otras proteínas, incluso si la AGT no transforma directamente el fenotipo de nuestras células en "otro",

la reactividad cruzada resultante de anticuerpos contra la AGT con nuestras propias células, produciría autoinmunidad.

Al consumir trigo, ¿habremos estado cavando nuestras tumbas con los dientes?

Teniendo en cuenta que la multitud de maneras en que la AGT puede perjudicar nuestra salud, entrar fácilmente a través de nuestro intestino en la circulación sistémica y permanecer refractaria a los tradicionales diagnósticos clínicos basados en anticuerpos,

es totalmente posible que esté reduciendo la salud general del mundo consumidor de trigo, y que hayamos estado, durante todos estos años, "cavando nuestras tumbas con nuestros dientes".

Esta perspectiva puede ser una gran sorpresa para la industria de alimentos saludables, cuya especial afición por los productos de trigo integral ha comenzado a comercializarse en masa.

La creciente comercialización de

los productos enriquecidos con "trigo integral", "grano germinado" y "germen de trigo", todos los cuales pueden tener niveles considerablemente más altos de AGT que sus productos procesados, fraccionados, no germinados y supuestamente "menos saludables" equivalentes, pueden contribuir a que todos acabemos significativamente menos sanos.

Creo que un estudio cuidadoso de la planta de trigo revelará que, a pesar de las afirmaciones en contra,

el hombre no tiene dominio sobre la naturaleza. Todo lo que considere adecuado para su consumo no tiene por qué ser su derecho innato.

Aunque la disposición aparentemente indefensa de la planta de trigo parece hacerla apta para el consumo humano masivo, ha sido dotada de una multitud de "espinas" invisibles, siendo la AGT su defensa más pequeña y quizás más potente contra la depredación.

Mientras la AGT sea un visitante no invitado a nuestra mesa, el trigo es igualmente inhóspito para nosotros.

Tal vez lo más educado que podemos hacer, al darnos cuenta de nuestra mutua intrusión equivocada, es lamer nuestras heridas y simplemente ir por caminos separados.

Quizá, al separarnos de nuestra infatuación con el trigo,

crezcamos más sensibles a las verdaderas necesidades de nuestros cuerpos y descubramos formas mucho más adecuadas de alimentación, que la naturaleza no haya impregnado con niveles tan altos de proteínas adictivas y potencialmente debilitantes.

FUENTE: GreenMedInfo.com AUTOR: Dr. Sayer Ji. TÍTULO ORIGINAL: ABRIENDO LA CAJA DE PAN DE PANDORA. El papel crítico de la lectina de trigo en la enfermedad humana. TRADUCCIÓN: jna.

REFERENCIAS:  [1]  Ji, Sayer. “The Dark Side of Wheat: New Perspectives on Celiac Disease & Wheat Intolerance.” Journal of Gluten Sensitivity. Santa Rosa: www.celiac.com, 2008. http://www.greenmedinfo.com/page/dark-side-wheat-new-perspectives-celiac-disease-wheat-intolerance-sayer-ji. (October 2012). [2]  Desmond, S. T. Nicholl.  An Introduction to Genetic Engineering 3rd Ed.  Cambridge: Cambridge University Press, 1994-2008, https://www.cambridge.org/aus/catalogue/catalogue.asp?isbn=9780521615211. (October 2012). [3]  Mishkind, Michael, Kenneth Keegstra,  Barry A. Palevitz.  “Distribution of Wheat Germ Agglutinin in Young Wheat Plants.” Plant Physiology.  Rockville:  American Society of Plant Biologists, 1980. http://www.plantphysiol.org/content/66/5/950.full.pdf. (December 2012).  [4]  Pellegrina, Chiara Dalla, Omar Perbellini, Maria Teresa Scupoli, Carlo Tomelleri, Chiara Zanetti, Gianni Zoccatelli, Marina Fusi, Angelo Peruffo, Corrado Rizzi, Roberto Chignola. “Effects of Wheat Germ Agglutinin on Human Gastrointestinal Epithelium: Insights From an Experimental Model of Immune/epithelial Cell Interaction.” Toxicology and Applied Pharmacology.  Amsterdam: Elsevier B.V.., 2009. http://www.deepdyve.com/lp/elsevier/effects-of-wheat-germ-agglutinin-on-human-gastrointestinal-epithelium-DDDhjGaQzd/1. (January 2013) [5]  Karlsson, A. “Wheat Germ Agglutinin Induces NADPH-oxidase Activity in Human Neutrophils by Interaction with Mobilizable Receptors.”  Infection and Immunity. Washington, DC: The American Society for Microbiology, 1999. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10377127. (December 2012)  [6]  Guzyeyeva, Gloria V.  “Lectin Glycosylation as a Marker of Thin Gut Inflammation.”  The FASEB Journal.  Bethesda: Federation of American Societies For Experimental Biology, 2008. http://www.fasebj.org/cgi/content/meeting_abstract/22/1_MeetingAbstracts/898.3. (October 2012). [7]  Pusztai, A., S.W.B. Ewen, G. Grant, D.S. Brown, J.C. Stewart, W.J. Peumans, E.J.M Van Damme, S. Bardocz.  Antinutritive Effects of Wheat-germ Agglutinin and Other N-Acetylglucosamine-specific Lectins.” The British Journal of Nutrition.  Cambridge:  Cambridge University Press,  1993. http://journals.cambridge.org/download.php?file=%2FBJN%2FBJN70_01%2FS0007114593001254a.pdf&code=ad7ed0ca7f0f2f23215d621ee092fd            38. (September 2012) [8]  Tyrrell, Gregory J., Mark S. Peppler, Robert A. Bonnah, Clifford  G. Clark, Pele Chong, Glen D. Armstrong.  “Lectinlike Properties of Pertussis Toxin”. Infection and Immunity. Washington, D.C.: The American Society for Microbiology, 1989.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC313367/pdf/iai00066-0224.pdf.  (November 2012). [9]   Tchernychev, B., M. Wilchek.  “Natural Human Antibodies to Dietary Lectins.”  FEBS Letters.  Amsterdam:  Elsevier BV, 1996.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8955334.  (January 2013).  [10]  Sollid, L.M., J. Kolberg, H. Scott, J. Ek, O. Fausa, P. Brandtzaeg. “Antibodies to Wheat Germ Agglutinin in Coeliac Disease.” Clinical & Experimental Immunology  Hoboken:  Wiley-Blackwell Publishing 1986. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1577348/. (November 2012). [11]  Faith-Magnusson, K., KE. Magnussen.  “Elevated Levels of  Serum Antibodies to the Lectin Wheat Germ Agglutinin in Celiac Children  Lend Support to the Gluten-lectin Theory of Celiac Disease.”  Pediatrid Allergy & Immunology.  Hoboken:  Wiley-Blackwell Publishing. 1995.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7581728#.   (September 2012). [12]  Broadwell, R.D., B. J. Balin, M. Salcman.  “Transcytotic Pathway for Blood-borne Protein Through the Blood-brain Barrier.”  Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.  Washington, DC: National Academy of Sciences.  1988.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC279605/.  (December 2012). [13]  Damak, S., B. Mosinger, RF Margolskee.  “Transsynaptic Transport of Wheat Germ Agglutinin Expressed in a Subset of Type II Taste Cells of Transgenic Mice.”  BMC Neuroscience.  London:  BioMed Central, Ltd. 2008.             http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18831764#.  (December 2012). [14]  Dolapchieva, S.  “Distribution of Concanavalin A and Wheat Germ Agglutinin Binding Sites in the Rat Peripheral Nerve Fibres Revealed by Lectin/glycoprotein-gold Histochemistry”.  The Histochemical Journal.  London:  Chapman & Hall, 1996. http://link.springer.com/article/10.1007%2FBF02331422?LI=true#page-1.  (January 2013). [15]  Hashimoto, S., A. Hagino.  “Wheat germ agglutinin, concanavalin A, and lens culinalis agglutinin block the inhibitory effect of nerve growth factor on cell-free phosphorylation of Nsp100 in PC12h cells.”  Cell Structure and Function Journal.  Kyoto:  Nihon Saibo Seibutsu Gakkai. 1989.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2720800#.  (September 2012). [16]  Liu, W.K., S.C. Sze, J.C. Ho, B.P. Liu, M.C. Yu.  “Wheat Germ Lectin Induces G2/M Arrest in Mouse L929 Fibroblasts.”  Journal of Cellular Biochemistry.  Hoboken:  Wiley-Blackwell Publishing.  2004. http://www.unboundmedicine.com/medline/citation/15048871/Wheat_germ_lectin_induces_G2/M_arrest_in_mouse_L929_fibroblasts_.  (November 2012). [17]   Kaplowitz, Paul B. “Wheat germ agglutinin and concanavalin A inhibit the response of human fibroblasts to peptide growth factors by a post-receptor mechanism.  Journal of Cellular Physiology.  Hoboken:  Wiley-Blackwell Publishing.  1985.   http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/jcp.1041240317/abstract.  (October 2012). [18]   Cox, Lynne S.  “DNA Replication in Cell-free Extracts from Xenopus Eggs is Prevented by Disrupting Nuclear Envelope Function”.  Journal of Cell Science.  Cambridge:  The Company of Biologists. 1992, http://jcs.biologists.org/content/101/1/43.long.  (October 2012).  [19]   Yevdokimova, N.Y., A.S. Yefimov.  “Effects of Wheat Germ Agglutinin and Concanavalin A on the Accumulation of Glycosaminoglycans in Pericellular Matrix of Human Dermal Fibroblasts. A Comparison with Insulin”.  Acta Biochimica Polonica.    Warsaw:  The Polish Biochemical Society and the Committee of Chemistry and Biophysics. 2001.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11732625.  (November 2012). [20]  Sasano, H., M. Rojas, S.G. Silverberg.  “Analysis of Lectin Binding in Benign and Malignant Thyroid Nodules.”  Pathology & Laboratory Medicine.  Northfield:  The College of American Pathologists.  1989. http://europepmc.org/abstract/MED/2916907/reload=0;jsessionid=KYN2j0u7h2Zg8CT6OZ2D.2.  (January 2013). [21]   Lebret, M., F. Rendu.  “Further Characterization of Wheat Germ Agglutinin Interaction with Human Platelets: Exposure of Fibrinogen Receptors.”  Journal of Thrombosis and Haemostasis.  UK:  Blackwell Publishing. 1986.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3105108.  (September 2012). [22]    Ohmori, T., Y. Yatomi, Y. Wu, M. Osada, K. Satoh, Y. Ozaki.  “Wheat Germ Agglutinin-induced Platelet Activation via Platelet Endothelial Cell Adhesion Molecule-1: Involvement of Rapid Phospholipase C Gamma 2 Activation by Src Family Kinases.”  Biochemistry.  New York:  Bedford, Freeman & Worth.  2001.  http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11669637.  (November 2012).  [23]    Ovelgonne, J.H., J.F.J.G. Koninkx, A. Pusztai, S. Bardocz, W. Kok, S.W.B. Ewen, H.G.C.J.M. Hendriks, J.E. van Dijk.  “Decreased Levels of Heat Shock Proteins in Gut Epithelial Cells After Exposure to Plant Lectins.”  Gut.   London:  BMJ Group.  2000.  http://gut.bmj.com/content/46/5/680.  (September 2012).

Etiquetas: 
gluten, lectinas